Ученые из Центра исследований молекулярных механизмов старения и возрастных заболеваний МФТИ совместно с коллегами из Германии и США впервые изучили структуру светоактивируемого протонного насоса из грибов и сравнили ее с известными структурами белков с такой же функцией.
Протонный насос — это интегральный мембранный белок, осуществляющий перемещение протонов через мембрану клетки, митохондрии или другого внутриклеточного компартмента. Оказалось, что белок гриба имеет общего предка с протонным насосом микробов без мембран внутри, но отличается от белков бактерий, в клетках которых есть мембраны, но нет ядра.
Живые организмы делятся на три основных домена по наличию ограниченных мембранами областей в составе клеток. Археи (первый домен) не содержат никаких мембранных частей в клетках. Бактерии (второй домен) устроены сложнее — в их клетках присутствуют органеллы, окруженные мембранами. Эукариоты (третий домен) содержат и мембранные органеллы, и ядро в составе клеток. Именно к ним относятся царства животных, грибов, растений и некоторые одноклеточные организмы.
Ученые изучают эволюционные отношения между представителями разных групп живых существ, исследуя и сравнивая геномы и белки. Ранее сравнение геномов многих животных показало, что светочувствительные белки в клетках выполняют разнообразные функции и присутствуют во всех царствах, а также во многих крупных вирусах. Наиболее распространенное семейство таких белков — родопсины, которые считаются основными «световозахватителями» в океанах.
Ученые не сомневаются, что эти белки сыграли значительную роль в эволюции жизни на Земле. На ранних этапах эволюции многие организмы могли использовать родопсины в качестве одного из дополнительных источников энергии, что давало им эволюционное преимущество.
Широкое разнообразие и древность протонных помп позволяют исследовать глобальные эволюционные процессы по истории изменений этих белков. Однако родопсины эукариот исследованы менее обширно, так как их выделение и кристаллизация значительно сложнее.
Авторы исследования разработали метод выделения родопсина из одноклеточного гриба, кристаллизовали и получили структуру белка. Оказалось, что она крайне похожа на структуру протонного насоса археи. Затем ученые известные последовательности и структуры белков и выяснили, что они крайне схожи у родопсинов эукариот и белков архей. Видимо, гены родопсинов подвергаются обширному горизонтальному переносу между организмами, что усложняет поиск общего предка. Однако высокое структурное сходство протонных помп архей и эукариот, наряду с функциональным сходством, убедительно доказывает архейное происхождение эукариотических протонных родопсинов и, скорее всего, всех других эукариотических родопсинов.
«Анализ показал, что эукариотические и архейные родопсины имеют глубокое структурное сходство, что подтверждает гипотезу об архейном происхождении родопсинов, найденных в геноме эукариот. Полученные результаты важны как для понимания эволюции животных, так и для дальнейших исследований родопсинов эукариот», — поясняет Дмитрий Забельский, сотрудник лаборатории химии и физики липидов Центра исследований молекулярных механизмов старения и возрастных заболеваний МФТИ.
Полученные результаты важны для дальнейшего изучения белков в клетках людей. Работа опубликована в журнале Communications Biology.